Kollagen

Kollagen — Kollagen (/ˈkɒlədʒən/) bədənin müxtəlif birləşdirici toxumalarında olan hüceyrədənkənar matrisin əsas struktur proteinidir^[1] . Birləşdirici toxumanın əsas komponenti olaraq, məməlilərdə ən bol olan zülaldır , bədəndəki ümumi protein tərkibinin 25%-35%-ni təşkil edir. Kollagen, kollagen zəncir kimi tanınan uzunsov fibrillərdən ibarət üçlü spiral əmələ gətirmək üçün birləşən amin turşularından ibarətdir. Əsasən qığırdaq, sümüklər, vətərlər, bağlar və dəri kimi birləşdirici toxumada olur^[2].

Minerallaşma dərəcəsindən asılı olaraq, kollagen toxumaları sərt (sümük) və ya elastik (vətərlər) ola bilər və ya sərtdən elastikə (qığırdaq) qədər qradientə malikdir^[3]. Kollagen buynuz qişada, qan damarlarında, bağırsaqlarda, fəqərəarası disklərdə və diş dentində də bol olur. Əzələ toxumasında endomiziumun əsas komponenti kimi xidmət edir. Kollagen əzələ toxumasının bir-iki faizini təşkil edir və güclü tendon əzələlərinin çəkisinin 6%-ni təşkil edir. Fibroblast kollageni yaradan ən çox yayılmış hüceyrədir. Qida sənayesində və sənayedə istifadə edilən jelatin geri dönməz şəkildə hidrolizə edilmiş kollagendir^[4]. Kollagen sümük və dəri ağırlaşmalarının müalicəsində bir çox tibbi istifadəyə malikdir^[5].

↑ Di Lullo, Gloria A.; Sweeney, Shawn M.; Körkkö, Jarmo; Ala-Kokko, Leena; San Antonio, James D. "Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen". J. Biol. Chem. 277 (6). 2002: 4223–31. doi:10.1074/jbc.M110709200. PMID 11704682.
↑ "Leather grown using biotechnology is about to hit the catwalk". The Economist. 26 August 2017. 1 September 2017 tarixində arxivləşdirilib. İstifadə tarixi: 2 September 2017.
↑ Bogue, Robert H. "Conditions Affecting the Hydrolysis of Collagen to Gelatin". Industrial and Engineering Chemistry. 15 (11). 1923: 1154–59. doi:10.1021/ie50167a018.
↑ Sikorski, Zdzisław E. Chemical and Functional Properties of Food Proteins. Boca Raton, Florida: CRC Press. 2001. səh. 242. ISBN 978-1-56676-960-0.
↑ O.E.D. 2nd Edition 2005

[1] Di Lullo, Gloria A.; Sweeney, Shawn M.; Körkkö, Jarmo; Ala-Kokko, Leena; San Antonio, James D. "Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen". J. Biol. Chem. 277 (6). 2002: 4223–31. doi:10.1074/jbc.M110709200. PMID 11704682.

[2] "Leather grown using biotechnology is about to hit the catwalk". The Economist. 26 August 2017. 1 September 2017 tarixində arxivləşdirilib. İstifadə tarixi: 2 September 2017.

[3] Bogue, Robert H. "Conditions Affecting the Hydrolysis of Collagen to Gelatin". Industrial and Engineering Chemistry. 15 (11). 1923: 1154–59. doi:10.1021/ie50167a018.

[4] Sikorski, Zdzisław E. Chemical and Functional Properties of Food Proteins. Boca Raton, Florida: CRC Press. 2001. səh. 242. ISBN 978-1-56676-960-0.

[5] O.E.D. 2nd Edition 2005

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]